CD59是近年（1989）才發現的一種分子量只有18～20kDa的膜性調節蛋白。由Sugita等（1988年）首先描述，曾有不同的名稱，如同種限制因子20（homologous restriction factor-20）,保護素（protectin）及膜反應性溶破抑制物（membraneinhibitor of reactive lysis,MIRL）等。CD59由103個氨基酸殘基組成，含有單一的N端糖基化位點，其C端借GPI錨固定于細胞表面。CD59分布甚廣泛，已證明皮膚、肝、腎、胰、肺、唾腺、神經系統、胎盤以及各種血細胞（紅細胞、**細胞、中性粒細胞及血小板）和精子上均有表達。C59的主要生理功能是，防止MAC對同種或自身細胞的溶解破壞，即同種限制作用（homologous species restriction,HSR)。作用機理為：通過其與C7、C8或C9的結合而阻止MAC組裝。當其與C5b～7復合物結合后，可阻止其再與C8結合；當基與C8結合后，則可阻礙結合至MAC上的第1個C9分子的鋪展，從而是阻止后繼C9的結合；而當其與MAC中的C9結合后，又可阻止C9進一步分子的聚合。這樣，在有CD59存在的情況下，在同種或自身細胞的表面便不能順利地完成MAC的全部組裝，或不能組裝成C5b～（9）n復合物，從而限制了對同種或自身細胞的溶解作用。Rooney等（1991）的報道表明，CD59的這種同種限制作用的機理對保護**內的胎兒不被MAC的攻擊也有作用。此外，CD59還促進T細胞粘附與激活，維持精子在女性生殖道內的穩定性與活性，以及參與PNH發病機理的作用。
CD59的cDNA已經克隆，并確定CD59的基因定位于人的第11號染色體短臂，其核苷酸序列與氨基酸序列相對應，并與小鼠的CD59有同源性。
自1982年起，生物科學技術文獻中先后提出一批術語。后經鑒定它們都是蛋白質，且結構類同、功能相近，與補體的末端成分相關。這些成分有不同的名稱：如Clusterin、SGP-2、SP40/40、TRRM-2、T64、GP111、SP80、CLI、apo-J和NA1/NA2等。Fritz等建議用Clusterin（暫譯為群集素）來概括。
群集素的調節作用是在SP40/40這一同源體中發現的。SP40/40是于70年代末首先在人精漿中發現的，繼后在腎小球沉積的IC、血液和MAC中也檢出。并由于基常伴隨末端補體復合物而存在，故認為其是末端補體復合物的成員之一。SP40/40為血漿中的α糖蛋白，分子量80kDa，由分子量均為40kDa的α和β亞單位所組成，所以稱其為SP40/40?，F知SP40/40由427個氨基酸殘基所組成，α亞單位為222個氨基酸殘基，β亞單位為205個氨基酸殘基。α和β亞單位借3個二硫鍵相連接而構成一異二聚體。兩個亞單位的氨基酸組成除甘氨酸外，其余均很相似，但氨基酸的序列則相差明顯。人血漿中SP40/40的含量為35～105μg/ml（平均62μg/ml），但在人精漿中卻可高達15mg/ml，認為這與保護精子的活性有關。
SP40/40是MAC組裝的調節蛋白。它可與C5b～7、C5b～8或C5b～9結合，對MAC的組裝起抑制作用，從而可防止MAC的溶細胞作用。此外SP40/40與S蛋白還具有協同作用，可使MAC變為可溶性的而失去溶細胞作用?，F知C8與SP40/40的結合部位是C8β、C9與SP40/40的結合部位是C9b。
同種限制因子（homologousrestriction factor,HRF），又稱C8結合蛋白（C8bp）。為Zalman等（1986）用C9-Sepharose親和層析從人紅細胞膜上分離的一個能與C8、C9結合并參與C9階段同種限制性的膜蛋白，通過GPI錨固定于細胞膜表面。新鮮紅細胞膜上的HRF分子量為65kDa，而在冷凍的陳舊性紅細胞膜上則降解為38kDa。HRF存在于正常人的紅細胞、中性粒細胞、單核細胞、**細胞及血小板上。HRF對反應性溶血作用的嚴格的種屬限制性。如經抗HPF抗體處理的人紅細胞對人C8、C9的反應性溶血作用敏感性增高，而對8種動物來源的C8、C9的反應性溶血作用則不敏感。體外試驗表明，HRF能抑制C9與C8的結合及C9聚合，從而阻止MAC插入自身細胞的膜脂質雙層及細胞溶解。HRF可能還與**細胞殺（C9RP）介導的人大顆粒**對羊紅細胞和PNH患者紅細胞的ADCC作用。
關于上述11種補體調節分子的特性及生物學活性見表5-2
表5-2 補體調節分子的特性及生物學活性